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8/18/2019 01 BIOQUÍMICA - Enzimas
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BIOQUÍMICIntroducció
EnzimasBrendy Santiago
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Contenido
1. Enzimas
2. Estructura enzimática
3. Cinética enzimática
4. Actividad enzimática
5. Clasificacion enzimática
6. Catálisis
7. Regulación de la actividad enzimática8. Localización enzimática
9. Enzimas en la practica clínica
10.Isoenzimas
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1. Enzimas
Deriva del griego
“En” – “Zim” = en la levadura
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica yestructural que catalizan reacciones químicas
Son altamente específicos y están regulados
Catalizar
•Proceso por el cual se aumentala velocidad de una reacciónquímica mediante un
catalizador
Reacción química
•Proceso termodinámico en elcual una o más sustancias setransforman en otras sustancias
llamadas productos.
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1. Enzimas
VÍAS METABÓLICASsecuencia de reacciones paSíntesis o de degradación d
un compuesto
Reacciones químicas = Procesos o Vías metabólicas
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ENZIMA
(CATALIZADOR)
1. Enzimas
A + B + C + … P + Q + R + S …
SUSTRATOS PRODUCTOS
ESPECÍFICASPara cada Rx catalizada
Permite que AL MISMO TIEMPO se de una ampliadiversidad de procesos químicos
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2. Estructura enzimática
HOLOENZIMA
Enzima Completa
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2. Estructura enzimática ENZIMA
1. GRUPOSPROSTÉTICOS
2. COFACTOR 3. COENZIM
Fuerzas covalentes o
no covalentes
Metales (máscomunes)METALOPROTEINAS
Co, Cu, Mg, Mn y ZnNAD+/NADH + H+NADP+/NADPH + H+FAD/FADH2
Enlace disociable y
transitorio
Presentes en elmedio que rodea laenzima
Iones metálicos(más comunes)
De naturaleza org
Unión débil
Transportan sustra
Se unen a la enz(Estabilizan sustra
Vitaminas(generalmente)
Orgánico o inorgánico
Unión reversible y débil
Orgánico
Unión estable
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Cofactores más comunes
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3. ENZIMAS: CINÉTICA
CINÉTICAENZIMÁTICA Determinación CUANTITATIVA delas velocidades de las Rx
enzimáticas
Factores que afectan dichasvelocidades
A + B P + Q
A + B P + Q
FUNCIONALMENTE IRREVERSIBLE ENCONDICIONES FISIOLÓGICAS
Estudio de cómo las enzimas seunen a sus sustratos y lostransforman en productos.
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3. Factores que modifican la rxnenzimática
Concentración del sust
Temperatura del medio El pH del medio
Concentración de laenzima
CINÉTICAENZIMÁTICA
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3.1.Temperatura
Cangrejos del polo
Pepsina de cerdo
Bacterias de aguas termales
Q10
incremento de actividadpor cada 10°C deaumento de temperatura
Q10 = 2
10°C 2V
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3.2. pH
pH 0 14
enzimas intracelulares(5 – 9)
H+H+H+
H+ H+H+
H+
H+ H+H+
H+H+
H+
H+
Alcalino
Ácido
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3.3. Concentración de sustrato y enzima
Depende de la AFINIDAD
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4. Actividad enzimática
P E ES S E
21 Cof P E ES Cof S E
1
2
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4. Actividad enzimática
Se mide de 3 maneras:
1 Katar = 1 mol/UI = 1mmol/m
1UI = 16,7 Kata
Sustrato (T)
Producto (C)
Cofactor (M)
Efectividad
de Rx Enz
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5. Clasificación
NOMENCLATURA
ANTIGUA
Sustancia catalizada ------ ASA
Úrea ------ ASA
Clase de enzima Tipo de reacción catalizada
OxidoreductasasReacciones que transfieren electrona otro.Óxido reducción
TransferasasTransfieren un grupo funcional de unGrupos como metilos, acilos, fosfat
HidrolasasRompen enlaces entre carbonos u ocon la adición de una molécula de a
LiasasRompen enlaces C-C, C-S, C-N sin molécula de agua.
IsomerasasTransforman un isómero en otro tranfuncional de una posición a otra.
LigasasForman enlaces C-C, C-N, C-O y Cmoléculas con gasto de energía.
NOMENCLATURA
NUEVA
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6. Catálisis
cadenas laterales de 4 a 5amino-ácidos específicos
Sitio activo
ENZIMAS : Son aminoácidos
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6. Catálisis
Modelo rígido : llave y cerradura
Modelo inducido: mano y guante
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6. Mecanismos para la catálisis
•Hay reaccióncuando hay roturade enlacecovalente.
•la formación de unenlace covalenteentre la enzima y elsustrato
•La enzima o elsustrato uno ácido yel otro base.
•Las moléculasdeben estarpróximas
•A mayor n° enzimaso sustrato mayorproximidad
Porproximi
dad
Acido-básica
Covalente
Portensión
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7. Regulación de la actividadenzimática
Cantidad deenzima
presente
Cantidad delproducto
Eficacia dela actividadenzimática
Catabolitos
Proenzimas
Disminenzimá
Enzimacatalít
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7. Regulación de la actividadenzimática
Enzimas alostéricas
Reguladas mediante la presencia deefectores en un sitio alostérico
Curva sigmoidea
Sucede un fenómeno cooperativo endonde al principio la reacción esmuy lenta y luego nuevamente sesatura.
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8. Localización enzimática
Células Plasma y LCR
Eliminan
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9. Enzimas en la practica clínica
Necrosis
Destruccióncélular
Enzimas se liberan
Permeabilidad
Enzimas se liberan
Sobreproducción
Mayormetabolismo en
un tejido
Neoplasias
Menoreliminación
No se eliminannormalmente
Obstrucción biliar
A
Aumento de enzimas en la sangre:
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9. Enzimas en la practica clínica
Enzimas Ejemplos
Específicas del plasma
Protrombina, plasminógeno,ceruloplasmina,
Lipasa Lipoproteica,colinoesterasa
Secretadas Amilasas, fosfatasa prostática, pepsinógeno
Del metabolismo celular
Láctico deshidrogenasa, aldolasa, aspartato y
alanina transferasa.
Aumento de enzimas en la sangre:
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9. Enzimas en la practica clínica
Se usan para el dx:
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Ej: Infarto miocardio
Aspartato
aminotransferasa
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10. Isoenzimas
Enzimas que hacen la misma función pero difieren en su estructuraquímica y propiedades cinéticas.
A. LDH
La LDH tiene 5 isoformas.
Varían dependiendo del órgano La LDH es un oligómero con cuatro
protómeros (tetrámero) de los tipos H y M
Peso molecular de 34000.
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10. Isoenzimas
Enzimas que hacen la misma función pero difieren en su estructuraquímica y propiedades cinéticas.
A. LDH
La LDH tiene 5 isoformas.
Varían dependiendo del órgano La LDH es un oligómero con cuatro
protómeros (tetrámero) de los tipos H y M
Peso molecular de 34000.
Isoenzima Subunidades TejidoLDH1 HHHH corazóLDH2 HHHM corazó
LDH3 HHMM riñón,LDH4 HMMM hígadLDH5 MMMM hígad
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10. Isoenzimas
Enzimas que hacen la misma función pero difieren en su estructuraquímica y propiedades cinéticas.
B. CK
Es un dímero formado por lascombinaciones de protómeros M y B
Cada dímero representa a un tejido enparticular.
Isoenzima Subunidades Tejido pCK1 BB CerebroCk2 MB Múscul
CK3 MM Múscul
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GRACIAS