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UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA

2012-I

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PROTEINAS

Macromolculas biolgicas ms abundantesGran variedad de clases y tamaosDiversidad de funciones biolgicasInstrumento a travs de los cuales se expresa la informacin

genticaEstructura: con 20 aminocidos covalentemente unidos ensecuencias lineales caractersticasLa clula puede producir diferentes protenas con diferentes

actividades uniendo los mismos 20 aminocidos en diferentescombinaciones y secuencias, enzimas, hormonas, anticuerpostransportadores, fibras musculares, protenas de la corneacuernos, leche, antibiticos venenos enzimas

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AMINOCIDOS

Las protenas se hidrolizan a sus aminocidos

Asparagina (1806) Treonina en (1910)

Nombres comunes triviales que en muchos casosderivan de la fuente de la cual fueron aislados.Asparagina de esprragoGlutamato de glutenTirosina de queso (gr. Tyros = queso)Glicina (gr. Glycos azucarado).

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CARACTERSTICAS COMUNES

Todos son aminocidos

Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamao,carga, solubilidad )

Otros menos comunes , son modificaciones post-traduccionales. Otros no forman parte de lasprotenas

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Convencinpara designarcarbonos en

aminocidos:

1 2

3

4

5

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lisina

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El carbono es un centro quiral. Excepto G

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CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS

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Segn formen parte de las protenas

Aminocidos proticos

codificables o universales:20 aa

modificados o particulares:(hidroxilacin,

carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin,condensacin, yodacin) Modificacin pos-translacional de aminocidos

Aminocidos no proticos

D-aminocidos D-aminocidos (ejemplos)

-aminocidos no proticos

- aminocidos

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CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS

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Segn polaridadaa apolares

alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,isoleucina, prolina, metionina.

aromticos: fenilalanina, triptofano.aa polares neutros

serina, treonina, cisteina, asparagina,

glutamina, tirosina.

aa polares cargados

cidos: cido asprtico, cido glutmico.

bsicos: lisina, arginina, histidina.

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Esenciales: TRIPTFANO

TREONINA

ISOLEUCINA LEUCINA

LISINA

METIONINA

FENILALANINA VALINA

No esenciales: glicina - alanina

tirosina - serina

glutamina - prolina glutamato

histidina

cistena

arginina asparagina

aspartato

CLASIFICACIN NUTRICIONAL

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12taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc

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CLASIFICACIN

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d

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Aproximadamente 300aminocidos no formanprotenas.

Algunos aminocidos sonmodificados despus de suincorporacin en el

poliptido

Hidroxiprolina protenasde pared celular de plantas,

colgeno

Hidroxilisina colgeno

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6-N-metillisina, miosina

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Intervienen el la biosntesis de arginina, en el ciclo de la urea

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Desmosina. (4 lisinas) elastina

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i id f

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Los aminocidos son anfteros

En solucin existen como iones o como formas

zwiterion

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El zwiterion puede actuar:como cido (donador de protn)

2+ H+

O como base (aceptor de protn)

2

+ H+

Anfotricos, tambin llamados anfolitosUSMP-FMH-FN-2012-IH. LEZAMA

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PUNTO ISOELECTRICO

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pH al que el aminocido est como zwiterin.

pH al que el aminocido tiene carga neta 0.

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COMPUESTOS DE IMPORTANCIA BIOLGICA DERIVADOS DE AA

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Aminocido Compuesto Funcin

LisinaGly, ArgTirosinaTirosinaGlutamatoHistidina

TirosinaTriptfano

ArgininaTirosinaTriptfano

Tirosina

CarnitinaFosfocreatinaDopaminaEpinefrinaGABAHistamina

MelaninaMelatoninaxido ntricoNorepinefrinaSerotonina

Tiroxina

Transprtador AGReserva energticNeurotransmisorHormonaNeurotransmisor

Vasodilatador

PigmentoHormona

Vasodilatador, NTNeurotransmisor

Vasoconstrictor

Hormona

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Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo

amino del siguiente.Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin

(carboxilo libre)

ENLACE PEPTIDICO

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PROTEINAS

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PROTEINAS

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proteios

=lo primero, msimportante, de primera clase.

Propuesto por Berzelius en

1838. 18% de la masa celular.

G. Mulder 1839

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PROTEINAS: TAMAO

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Unidades:

..... 30 1000 .......

Peso molecular:

..... 12000 1000000 .......

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PROTEINAS: CLASIFICACION

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SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS

GLOBULARES:

Solubles, frgiles, redondeadas Hemoglobina

FIBROSAS:

Insolubles, estables, estructurales Queratinaalargadas

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PROTEINAS: CLASIFICACION

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SEGN SU CONSTITUCION

SIMPLES: Aminocidos Insulina

CONJUGADAS: Aminocidos Hemoglobina

+Grupo prosttico

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PROTEINAS CONJUGADAS

CLASE GRUPO PROSTETICO EJEMPLO

Glicoprotenas

Lipoprotenas

Nucleoprotenas

Metaloprotenas

Cromoprotenas

Carbohidratos

Lpidos

Acidos nucleicos

Iones metlicos

Grupos cromgenos

Inmunoglobulinas

Lipoprotenassanguneas

Cromosomas

Ferritina

Hemoglobina

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PROTEINAS: CLASIFICACION

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SEGN SU FUNCION

Enzimticas Alcohol deshidrogenasa

Estructurales Colgeno

Almacenamiento Ferritina

Transporte Hemoglobina

Hormonales Insulina

Contrctiles Actina

Protectivas Inmunoglobulinas

Toxignicas Toxina botulnica

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ab

a: Nmero de aminocidos en solucin

b: Nmero de residuos en el pptido

PEPTIDOS A FORMARSE

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PROTEINAS: ESTRUCTURAS

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ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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SECUENCIA DE RESIDUOS.

Est dada por el enlace peptdico.

Su ruptura implica hidrlisis.

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

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FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Est dada por los puentes de hidrgeno.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Puede ser:Alfa hlice

Beta u hoja plegada

Triple hlice.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

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FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

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FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURASTERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS

SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces disulfuro,interacciones hidrofbicas, enlaces covalentes.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

Slo la presentan las protenas conjugadas y las multimricas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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