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Bioquimica General

Date post: 16-Dec-2015
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Proteínas
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UNIVERSIDAD NACIONAL PEDRO RUÍZ GALLO Biosíntesis de aminoácidos FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS INTEGRANTES : Barriente Flores María Huamán Bernilla Milagros Matos Manayay Mónica Vilchez Alatoma Edwin
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UNIVERSIDAD NACIONAL PEDRO RUZ GALLO

Biosntesis de aminocidos FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

INTEGRANTES :Barriente Flores Mara Huamn Bernilla Milagros Matos Manayay Mnica Vilchez Alatoma Edwin 1PROTENASLas protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora tambin contienen azufre y fsforo. Las mismas estn formadas por la unin de varios aminocidos

FUNCIONES F .HORMONALF.RESERVAF.TRANSPORTADORAF.ENZIMATICAF.ESTRUCTURALF.DEFENSIVA

El nitrgeno es uno de los elementos ms abundantes en la superficie terrestre. En las plantas es el cuarto elemento ms abundante despus del C, H y O, siendo un macronutriente esencial que forma parte de biomolculas como protenas, cidos nucleicos, porfirinas y alcaloides.CICLO DEL NITROGENO

NITROGENO CICLADO ATRAVES DE LA BIOSFERA EL NITROGENO ES PROVENIENTE DE LA ADMOSFERA(80%)EL NITROGENO PRESENTE EN LA BIOSFERA COMO NITRATO O DINITROGENO (N2) DEBE SER REDUCIDO A AMONIACO (NH4) PARA SU INCORPORACION ALAS PROTEINAS .EL ADQUIERE EL NITROGENO MAYORITARIAMENTE DE LAS PROTEINAS DE LA DIETA . El proceso por el cual el N atmosfrico se reduce a amonio (NH3) se denomina fijacin de N y puede llevarse a cabo de forma industrial, a travs de la reaccin de Haber-Bosch, o biolgica, a travs de organismos fijadores de nitrgeno.

LA CONVERSION DE NITROGENO A AMONIACO SE LLEVA ACABO POR UNA POCAS ESPECIES DE BATERIAS O DE ALGAS QUE TIENEN LA CAPACIDAD DE SINTETIZAR EL COMPLEJO ENZIMATICO NITROGENASA .ESTA PROTEINA DE MULTISUBUNIDADES CATALIZA LA CONVERSION DE N2A DOS MOLECULAS DE NH3FIJACION DEL NITROGENO

BIOSNTESIS DE AMINOCIDOSConsiste en crear nuevos aminocidos a partir de otros intermediarios metablicos, este proceso requiere de energa. Todos los aminocidos pueden ser sintetizados, como en el caso de plantas leguminosas y la bacteria E. coli, pero la mayora de los organismos no pueden sintetizar todos los aminocidos, tal es el caso de los humanos que slo son capaces de sintetizar 12 de los 20 aminocidos comunes a partir de intermediarios anfiblicos .9 Es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) que esta unido al carbono alfa, un grupo carboxilo (-COOH), un hidrgeno y una cadena (llamada R ).

Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas.

Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico. AMINOCIDO Existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos.

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Estructura de un aminocidoSegn la ubicacin del grupo amino:De los 20 aminocidos que componen las protenas, ocho se consideran esenciales es decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser tomados ya listos a travs de los alimentos. Si estos aminocidos esenciales no estn presentes al mismo tiempo y en proporciones especficas, los otros aa, no pueden utilizarse para construir las protenas.Existen en la naturaleza aproximadamente unos 300 aminocidos diferentes, pero solo 20 de ellos son de importancia al encontrarse en la formacin de las molculas de protena de todas las formas de vida: vegetal, animal o microbiana.AMINOACIDOS ESENCIALESsegn su obtencinSon aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estosaminocidosen el organismo es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. La carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.Valina (Val).

Leucina (Leu). Fenilalanina (Phe). Arginina (Arg) (esencial en nios pero no esencial en el adulto.).

Metionina (Met).

Treonina (Thr). Histidina (His).

Lisina(Lys).

Isoleucina(Ile).

Triptfano(Trp).AMINOACIDOS ESENCIALES

Se necesitan grandes cantidades de protenas durante los perodos de crecimiento rpido o de larga convalecencia (quemaduras, hemorragias e infecciones). Los estados de deficiencia de aminocidos son endmicos en ciertas regiones del oeste de frica donde la dieta se basa en granos cuyos contenidos de aminocidos como triptfano y lisina es baja .Estos trastornos incluyen el kwashiorkor, resulta cuando un nio tiene una dieta a base de almidn deficiente en protenas y el marasmo, en el que son deficientes la ingestin calrica y los aminocidos especficos.Importancia biomdica

Son los aminocidosque el cuerpo los puede sintetizar a travs de intermediarios anfiblicos de la glucolisis y el ciclo del cido ctrico, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta

Algunasprotenascontienenaminocidos hidroxilados. Los ms abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, no necesario para la sntesis de protenas, pero formados durante el proceso postranscripcional del colgeno. En humanos se han descrito estos aminocidos no esenciales para la nutricin:Aminocidos no esencialesAlanina(Ala, A).

Prolina(Pro, P).

Glicina(Gly, G).

Serina(Ser, S).

Cistena(Cys, C) **.

Asparagina(Asn, N.)

Glutamina(Gln, Q).Tirosina(Tyr, Y) **.

Aspartato(Asp, D).

G|lutamato(Glu, E).AMINOCIDOS NO ESENCIALES

Los aminocidos se subdividen en:CETOGNICOSDan origen a acetil-CoA y acetoacetil CoA. GLUCOGNICOSDan origen a glucosa por medio de oxalacetato y piruvato.

ESTRICTAMENTEACETGENICOSQue dan origen acetocetil CoA o acetil CoA (lisina y leusina).Glutamato y glutamina La aminacin reductiva de - cetoglutarato la cataliza la glutamato deshidrogenasa.

Los aminocidos no esenciales para la nutricin tienen vas biosintticas cortas

Las enzimas glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y las aminotransferasas ocupan posiciones importantes en la biosntesis de los aminocidos el efecto combinado de estas tres enzimas es transformar el ion amonio en - amino nitrogenado de varios aminocidos.Alanina La transaminacin del piruvato forma alanina.

Aspartato y asparagina La transaminacin del oxaloacetato forma aspartato. La conversin del aspartato en asparagina la cataliza la asparagina sintetasa.

SerinaLa oxidacin del grupo hidroxilo del intermediario glucoltico 3- fosfoglicerato lo convierte en un cido oxo, cuya transaminacin y desfosforilacin posteriores producen serina.

Prolina La prolina se forma a partir del glutamato cuando se vierte las reacciones del catabolismo de la prolina.

TirosinaLa fenilamina hidroxilasa convierte la fenilalanina en tirosina. Siempre que la dieta contenga cantidades adecuadas de fenilalanina esencial para la nutricin, la tirosina no es esencial.

Cistena Aunque la cistena no es importante para la nutricin, se forma a partir de las metionina que si es importante para la nutricin. Despus de la con versin de la metionina a homoscsteina, sta y la serina forman cistena y homoserina.El azufre de la cistena proviene de la metionina y de la estructura de carbono de la serina

IMPORTANCIA BIOMDICAEn los adultos sanos, la ingesta de nitrgeno es igual a la q se excreta. El equilibrio nitrogenado, positivo un exceso de nitrgeno ingerido en relacin con el excretado, se presenta en el desarrollo y en el embarazo. El equilibrio negativo, donde la excrecin es mayor que la ingestin, se podra presentar despus de una operacin, en cncer avanzado, kwashiorkor o marasmo.

MARASMO EL RECAMBIO DE PROTEINAS OCURRE EN TODAS LAS FORMAS DE VIDA La degradacin y la sntesis continua de protenas celulares ocurren en toda la forma de vida. Todos los das los humanos recambian 1 a 2% de su protena corporal total, sobre todo protena muscular. En los tejidos que sufren re arreglo estructural por ejemplo el tejido uterino durante el embarazo, el tejido de la cola del renacuajo durante la metamorfosis , o el musculo esqueltico inanicin se presentan velocidades elevadas de degradacin protenica de los aminocidos liberado casi el 75% se vuelve a utilizar el nitrgeno en exceso forma urea . Diferentes animales excretan el exceso de nitrgeno como amoniaco, cido rico o urea.Muchos animales terrestres, entre ellos los humanos son ureotelicos y excretan urea no toxica soluble en agua.BIOSINTESIS DE LA UREA La biosntesis de la urea se efecta en 4 etapas:Trasnominacin Desanimacin oxidativa de glutamato.Transporte de amoniaco. Reacciones del ciclo de la urea.Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un -aminocido a un -cetocido, convirtindose el 1 en -cetocido, y el 2 en un -aminocido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima. Cuando predomina la degradacin, la mayora de los aminocidos cedern su grupo amino al -cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al -cetocido correspondiente. TRASNOMINACIN

El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetocido. Esta reaccin reversible puede convertir el GLU en -cetoglutarato para su degradacin, pero tambin puede sintetizar GLU. Luego es una reaccin que actuar en sentido degradativo o en sentido biosinttico segn las necesidades celulares.DESAMINACION OXIDATIVA

EL CICLO DE LA UREAEl ciclo de la urea es una va metablica de varios pasos, que resulta en la conversin de amoniaco producido por las mitocondrias y bicarbonato (producto de la respiracin celular).El hgado es el nico rgano donde la formacin de urea se realiza de forma completa. El amoniaco producida en las mitocondrias, se utiliza El ciclo de la urea se da por 5 reacciones: Dos en la en la matriz mitocondrial y tres en el citosol de las clulas hepticas.Los precursores de los tomos de nitrgeno de la urea so amoniaco y aspartato. El tomo de carbono de la urea proviene del bicarbonato.Carbamoil fosfato

Se sintetiza se sintetiza a partir de amoniaco, bicarbonato y ATP en una reaccin catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I. esta enzima es una de las mas abundantes en las mitocondrias del hgado.

El mecanismo de la reaccin comprende tres etapas: Primero, se forma el carbonil fosfato por reaccin del bicarbonato con el fosfato de ATP, entonces el amoniaco desplaza al fosfato para formar carbamato, y por ultimo se forma carbamoil fosfato por trasferencia del fosfato de una segunda molcula de ATP.La carbamoil fosfato sintetasa I, la enzima limitante de la velocidad del ciclo de la urea, esta solo se activa en presencia de su activador N- Acetilglutamato.Citrulina

Argininosuccinato

Ruptura del argininosuccinato Ruptura de arginina En la reaccin final del ciclo de la urea, el grupo guanidinio de la arginina se rompe hidroliticamente para formar ornitina y urea en una reaccin catalizada por arginasa. Muchos tejidos de mamferos tienen algunas enzimas del ciclo de la urea, pero solo el hgado las tiene todas ellas.

En particular, el hgado es el nico sitio con una actividad apreciable de la arginasa, y el hgado es el nico sitio de ureogenesis significativa

La ornitina generada por la accin de la arginasa es transportada a la mitocondria por la misma reaccin de intercambio que transporta la citrulina al citosol. La ornitina de la mitocondria reacciona con el carbamoil fosfato para apoyar la operacin continuada del ciclo de la urea. Ciclo de la urea

NH3 + HCO3- + Aspartato + 3ATP Urea + Fumarato + 2 ADP + 2Pi + AMP + PPi


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