Estructuras Secundarias,
Terciarias, Cuaternarias y
QuinariasMaría Fernanda LaverdeLaura ZúñigaEstefanía SaizNatalia SilvaDaniela VargasJuan José Calderón
ESTRUCTURA TERCIARIA
INTERACCIONES COVALENTES Y NO COVALENTES DE TIPO:
Puentes de Hidrógeno
Entre cadenas laterales de AA
polares
Fuerzas ElectrostáticasEntre cadenas
laterales ionizadas con signo opuesto
HidrófobasEntre cadenas
laterales apolares
Enlaces DisulfuroEntre grupos tiol-SH de las cadenas laterales de cisteína.
-Arquitectura tridimensional
-Plegamiento de las estructuras secundarias mediante:
*atracciones de grupos laterales R (confieren estabilidad) *AA específicos como prolina, serina, isoleucina.
-Disposición espacial de grupos funcionales determina la interacción de la proteína con el entorno y moléculas.
-Responsable de las propiedades biológicas de la proteína
MEDIO Restos Hidrófobos: interior ACUOSO Restos Hidrófilos: Exterior
Fuerzas de Van der Waals
ESTRUCTURA TERCIARIA
PROTEINA GLOBULAR
PROTEINA FILAMENTOSA
-Forma esférica -Forma alargada -Son más frecuentes en la naturaleza
-funcionan como enzimas o moléculas transportadoras
- Función de protección o estructural
-solubles en agua y en soluciones salinas
-insolubles en agua y en soluciones salinas
Ejemplos: -citocromo C -ribonucleasas -mioglobina -factores de crecimiento -hormonas
Ejemplos: -beta-queratina -colágeno -elastina
HemoglobinaESTRUCTURA CUATERNARIA
-Existen proteínas que no presentan actividad al alcanzar su estructura terciaria.
-La actividad se logra formando agregados moleculares (unión de otras subunidades proteicas o no proteicas)
-Formación de un edificio proteico de orden superior.
- Mediante: puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones electrostáticas e hidrofobias.
Globinas: partes proteicasGrupos Hemo: partes no proteicas
UNIONES MOLECULARES
HOMOMOLECULARES-monómeros constituyentes iguales-unión entres subunidades proteicas
HETEROMOLECULARES
-Monómeros constituyentes diferentes-Unión entre subunidades proteica y no proteicas
-Protómero: cada polipéptido que interviene en la formación del complejo. -Según el # de protómeros, se forman dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros.
ESTRUCTURA QUINARIA-Asociaciones supramoleculares
-Edificios proteicos que confieren gran masa molecular, mayor estabilidad y complejidad, son de carácter permanente.
ASOCIACIONES
ENTRE PROTEINAS UNICAMENTE
Por ejemplo las A y B tubulinas forman dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos y muy largos.
ENTRE PROTEINAS Y OTRASMOLECULAS-Azucares:Dan origen a peptidoglicanos y proteoglicanos-Lípidos:Dan origen a lipoproteínas y membranas biológicas
-Ácidos Nucléicos:Dan origen a ribosomas, nucleosomas o virus
Microtúbulos
DiferenciasSECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARI
AConformación (disposición
tridimensional) de porciones de la cadena poli peptídica.
Hélice alfa
Hoja plegada beta.
Enlaces no covalentes entre las cadenas laterales de la proteina.
Formada por mas de una cadena o subunidad.
Se unen por enlaces disulfuro covalentes o enlaces no covalentes.
¿Todas las proteínas tienen estructura cuaternaria? De ejemplos
No, no todas
Hemoglobina
Bibliografía
http://nuriapuig.blogspot.com/2011/11/nutrientes-para-fabricar-globulos-rojos.html http://bioquimicauabc109.blogspot.com/2010/02/miercoles-24-de-febrero-del-2010.html http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot44.htm