Introducción
• Diferencias con glúcidos y lípidos
• Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance Nitrogenado
Balance Positivo: la ingesta supera a la pérdida (niños, preñez, etc)
Balance Negativo: la pérdida supera la ingesta (cáncer, desnutrición, etc)
Introducción
Balance Nitrogenado
Introducción
• Diferencias con glúcidos y lípidos
• Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance Nitrogenado
• Digestión
Introducción
Proteínas(dieta)
Aminoácidos
EnzimasHidrolíticas
AbsorciónIntestinal
AA(sangre)
AA(tejidos)
Sin modificación
Transformación
Degradación
Digestión
Introducción
• Diferencias con glúcidos y lípidos
• Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance Nitrogenado
• Digestión
• Clasificación de los Aminoácidos
AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico Común o “pool de aa.”
Origen Destino de AA
Absorción Intestinal
Degradación de Proteínas
Tisulares
Síntesis de aa (hígado)
Introducción
AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico Común o “pool de aa.”
Origen Destino de AA
Absorción Intestinal
Degradación de Proteínas
Tisulares
Síntesis de aa (hígado)
Producción de Energía
Síntesis de CompuestosNitrogenadosNo proteicos
Síntesis de Proteínas
Introducción
Catabolismo de los Aminoácidos
Separación del grupo amino: Transaminación Desaminación
-NH2NH3
Tóxico
ORINA
Hígado
Urea
Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Transaminación• Transferencia del grupo -amino de un aa a un -cetoácido. aminoácido2 + cetoácido1 cetoácido2 + aminoácido1• Es una reacción reversible.• Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como coenzima.• Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes localizaciones.
Destino final del grupo amino de aminoácidos
- cetoácido + glutamato
-cetoácido + alanina
- cetoácido + aspartato
- ceto glutarato + NH3 UREA
ARDCFGQHILMSYWV
Cisteína
+ piruvato
+ oxaloacetato
+ -ceto glutarato
Desaminación oxidativa
Transaminación
GLUTAMINA
-CG
-CG Transaminación
Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Desaminación de Glutamato
• El - CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de transaminación Glutamato
• Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la glutamato deshidrogenasa (enzima de la mitocondrial).
• La misma enzima cataliza la reacción inversa.
• Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima
• Esta reacción provee la mayor parte del NH3 tisular.
Vías Metabólicas del Amoníaco
• Principal fuente de NH3: DO de glutamato
• El Hígado elimina la casi totalidad de NH3
NH4+ + -CG Glutamato + H2O
• Vías de eliminación de NH3
Sintesis de Glutamina
Síntesis de Urea
• El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial).
• La reacción es prácticamente irreversible.
• Este mecanismo es especialmente importante en cerebro.
• La reacción inversa ocurre por acción de la glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la formación de glutamina
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
CO2 +NH3 +4 ~P (3 ATP) +Aspartato +H2O UREA +2ADP +2Pi +AMP +PPi + Fumarato
• Los dos nitrógenos de la urea proceden de cualquiera de los aa que participan en las transaminaciones.
• El NH3 que ingresa en la primera reacción proviene ppalmente de la desaminación oxidativa del glutamato, que a su vez lo adquiere por transferencia de otro aa.
• El segundo nitrógeno es introducido por el aspartato y puede derivar de los aa que transaminan con oxalacetato.
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Urea
El fumaratofumarato liberado en una de las reacciones es intermediario del ciclo de Krebsciclo de Krebs.
El balance energético del ciclo da como resultado el consumo de 4 enlaces de alta energía.
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Urea
Destino del esqueleto carbonado de los aa.
Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos cetónicos.
- Aminoácido cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetato.
- Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del C.A.C.. dan lugar a glucosa.
Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos
Otros mecanismos generales del metabolismo de aa
Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de piridoxal. Genera aminas biogénas y también a los productos de los procesos de putrefacción de proteínas.
Transferencia de restos monocarbonados: el donante de metilos es la metionina, a través de la SAM (S-adenosil metionina).Otros transportadores de grupos monocarbonados son el ácido THF y la Biotina
Transpeptidación: :utiliza transferasas, las cuales transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.
UreotélicosAmoniotélicos Uricotélicos
Clasificación de Seres Vivos
.......en base al producto final del metabolismo Proteico