Date post: | 22-Jan-2016 |
Category: |
Documents |
Upload: | ezequiel-lusco |
View: | 228 times |
Download: | 0 times |
Proteínas II
Sebastián Acuña
Área Bioquímica
Repaso
Aminoácidos
Nucléotidos
Las proteínas son portadoras de la información genética
Condensación
Enlace peptídico
SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
dipeptido
Las proteínas están formadas por residuos de L-α-aminoácidos unidos por enlace peptídico
La secuencia, composición y las características fisico-químicas de los aminoácidos determinan la estructura y función de las proteínas.
Los aminoácidos pueden unirse covalentemente por enlaces peptídicos formando péptidos y proteínas.
Las proteínas están formadas por residuos de los 20 aminoácidos estándar.
Las proteínas son la expresión de la información genética.
Repaso
Contenidos
Interacciones que estabilizan las proteínas.
Enlace peptídico y estructura primaria de las proteínas.
N-terminal C-terminal
Enlace peptídico
α α
Dipolo eléctrico
Carácter de doble enlace
Resonancia
Posición trans
Dimensiones de los ángulos (º) y distancia entre átomos (Å), del enlace peptídico trans determinados por cristalografía de rayos X.
Enlace peptídico
1. En las proteínas los Cα está separado por tres enlaces covalentes Cα-C-N-Cα.
2. El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace impedimento de giro.
3. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino del enlace peptídico se encuentran en posición trans.
4. El enlace peptídico es covalente, plano y rígido.
Polipéptido totalmente extendido
Los enlaces N-Cα y Cα-C pueden rotar
Enlace peptídico
Ø= -60º, Ψ=30º
Enlace peptídico
Las posibles interacciones entre los grupos R de los residuos de
aminoácidos de una proteína entre si y con el medio, origina diferentes
estructuras proteicas.
Representación de Ramachandran Poli L-Ala
Niveles de organización de las proteínas
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Residuos de amninácidos
Niveles de organización de las proteínas
Estructura primariaDescripción de todos los enlaces covalentes peptídicos y disulfuro que unen los residuos de una cadena polipeptídica.Es la secuencia de aminoácidos.Estructura secundariaDisposiciones estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetidos.
Estructura terciariaDescripción del plegamiento tridimencional de un polipéptido.
Estructura cuaternariaDescripción de la disposición espacial de una proteína cuando ésta presenta dos o más subunidades polipeptídicas.
Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos de la insulina bovina
Los puentes disulfuro estabilizan
las proteínas
Los enlaces disulfuro se forman por oxidación de los grupos sulfidrilos (-
SH).
IgG
Estructura primaria
Proteínas polimórficasPresentan diferencias en secuencias de aminoácidos en regiones específicas.
Fc- región constanteFab-región variableRegión hipervariable sitio de unión al antígeno
La estructura primaria es la base de la función proteica
La secuencia de aminoácidos determina la estructura de la
proteína
Cambios en la secuencia de aminoácidos, podrían producir proteínas incapaces de cumplir su función
Un residuo de Val sustituye a la Glu en la cadena β de la hemoglobina creando un
contacto hidrofóbico
Anemia falciforme
Hemoglobina
Interacciones débiles permitidas en una proteína
Puentes de
hidrógenoDador de
H
Aceptor de H
Puentes de
hidrógeno entre
grupos peptídicos
La proteína es estabilizada principalmente por interacciones
débiles
Atracción
Repulsión
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones iónicas
Interacciones de Van der Waals
Las interacciones débiles y puentes disulfuro estabilizan a las proteínas
Resumen
Las fuerzas que estabilizan a las proteínas en su estructura más estable son principalmente las interacciones débiles.
La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos de una proteína.
El enlace peptídico es covalente, tiene carácter de doble enlace, es plano y rígido.
La estructura primaria determina la estructura y función de la proteína
Autoevaluación
En relación a las proteínas es posible aseverar que:
1. el enlace peptídico es un enlace electrostático.
2. la estructura primaria describe la secuencia de aminoácidos.
3. dos proteínas con idéntica estructura primaria pueden cumplir funciones diferentes.
4. no presentan interacciones débiles con el medio.
Bibliografía
Sitios webwww.worthpublishers.com/lehninger
Protein Data Bank Structural classification of Proteins
Lehninger, Nelson & Cox; Aminoácidos, péptidos y proteínas, Estructura tridimensional de las proteínas, Función de las proteínas; Principios de Bioquímica; Omega 3ra Edición, 2001; Cap. 5, 6 y 7, Pag. 115-154, 159-200 y 203-240.
Voet & Voet; Covalent Structures of Proteins, Three-Dimensional Structures Of Proteins, Proteins Folding, Dinamics, And Structural Evolution, Hemoglobin: Protein Function in Microcosm; Biochemistry; Wiley & Sons Inc. 2da Edición, 1995; Cap 6, 7, 8 y 9, Pag. 105-137, 141-187, 191-2112 y 215-248.
Stryer; Estructura y función de las proteínas, Descripción de una proteínas alostérica; Bioquímica; Editorial Reverté 4ta Edición, 1995; Cap. 2 y 7, Pag. 17-42 y 147-175.
Mathews & van Holde; Introducción a las proteínas: nivel primario de la estructura proteica, Estrcutura tridimensional de las proteínas, función y evolución de las proteínas y proteínas en movimiento: sistema contráctil y de motilidad; Bioquímica; McGraw-Hill, Interamericana 2da Edición, 1998; Cap.5, 6, 7 y 8, Pag 141-178, 179-228, 232-279 y 283-305.