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AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo
amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carono alfa
(!") en un aminoácido son#
$ el grupo caro%ilo $ un grupo amino
$ un átomo de &idrógeno
$ una cadena lateral '
!onstituye una e%cepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse
como un "aminoácido que está sustituído por su propia cadena lateral. *n todos los AA
proteicos, e%cepto en la glicina (+ly), el carono " es asimtrico y por lo tanto, sonópticamente activos. *sto indica que e%isten dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de
la serie D y otro de la serie -. -os AA proteicos son invarialemente de la serie -. *n
algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D# en los
peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos pptidos con acción antiiótica y en
pptidos opioides de anfiios y reptiles.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
los AA son e%celentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo
caro%ilo, del grupo amino y de otros grupos ioniales de sus cadenas laterales
(caro%ilo, amino, imidaol, fenol, guanidino, etc).
PÉPTIDOS:
-a unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos. *n
los pptidos y en las proteínas, estos enlaces amida recien el nomre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo caro%ilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molcula de agua. *ste proceso aparece ilustrado
en el recuadro inferior. /ormación de un enlace peptídico
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EL ENLACE PEPTÍDICO
*l enlace peptídico (!01) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin
emargo, posee una serie de características que lo apro%iman más a un dole enlace.
-os átomos de !, y 0 que participan en el enlace amida presentan una &iridación sp2,
de forma que los 3 oritales enlaantes de tipo 4 adoptan una disposición triangular plana.
METABOLISMO: DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN
-os aminoácidos desempe5an muc&as funciones importantes en los seres vivos ya queparticipan en la biosíntesis de o!"#estos nit$o%en&dos tales como#
ucleótidos (púricos y pirimidínicos)
1ormonas (tiro%ina y adrenalina)
!oenimas
6orfirinas
Además los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.*stas molculas e%traordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo del te7ido y dela uicación celular, por e7emplo#
*structurales (colágeno o elastina)
/uncionales (8iosina del músculo, &emogloina)
6rotectoras (queratina del pelo y u5as)
!atalíticas (enimas)
Defensa (anticuerpos)
*l recamio de las proteínas puede ocurrir por varias causas#
a) porque la proteína &a cumplido su ciclo vital) porque &a sufrido un efecto deletreo que provoca la destrucción de la misma óc) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la clula dee utiliar proteínas
para cumplir funciones energticas.
9oda proteína tiene una :;DA 8*D;A determinada tras la cual se destruye por diferentestipos de mecanismos en los cuales intervienen enimas proteolíticas.
6or e7emplo
-as proteínas que forman parte de memranas tiene una vida media de
meses. Aqquellas que cumplen funciones de regulación o se5aliación tienen una
vida media corta, de minutos u &oras.
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DIGESTIÓN DE
LAS
PROTEÍNAS
!onsiste en su
degradación, a travs
de un proceso de &idrólisis, a
polipptidos,
tripptidos y
dipptidos y finalmente aminoácidos.
*n el estómago comiena la
digestión de las proteínas, 6or
medio de las enimas
proteolíticas o
(proteasas) que ayudan a descomponer las
proteínas en sus componentes aminoácidos, esta
descomposición proteica facilita al organismo la asorción y
asimilación de los nutrientes esenciales.
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L& di%esti'n de (&s "$oteín&s se d& en ) *&ses#
!omiena en el estómago.
!ontinúa de manera importante en el intestinal
/inalia dentro del enterocito
Di%esti'n %+st$i&
-a digestión de proteínas comiena en el estómago, la entrada de proteínas al estómago
estimula la secreción de gastrina, la cual a su ve estimula la formación de 1!l.
-as proteínas gloulares se desnaturalian a p1 ácidos, lo cual ocasiona que la &idrólisis
de proteína sea más accesile.
*l 1!l provoca a nivel del duodeno, la e%creción de secretina, sustancia que provoca el
flu7o del 7ugo pancreático.
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Di%esti'n P&n$e+ti&#
*l 7ugo pancreático es un líquido incoloro con p1 alrededor de < y una concentración total
de materiales inorgánicos.
E( ,#%o "&n$e+tio ontiene (&s si%#ientes en-i!&s "&$tii"&ntes en (& di%esti'n de(&s "$oteín&s:
T$i"sin&# se e%creta como el precursor inactivo o tripsinógeno, activado por la enimaenteroquinasa. =na ve formada la tripsina, está activa el resto del tripsinógeno en una
reacción auto catalítica. *ndopeptidasa# enlaces vecinos a arginina y lisina.
.#i!o t$i"sin&# es producida por el páncreas en forma de quimotripsinógeno inactivo,
activado por la tripsina.
Ataca de preferencia los enlaces peptídicos donde intervienen la ti$osin&/ (& 0eni(&(&nin&/e( t$i"t'0&no 1 (& !etionin&2
E(&st&s&# es una enima encargada de la degradación de las firas elásticas.
DIGESTION DE PROTEINAS
EN D3ODENO
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Di%esti'n
Intestin&(
Ente$o"e"tid&s&> !onvierte específicamente el tripsinógeno en tripsina, a una velocidad
2,??? veces mayor que cuando la tripsina actúa sore el tripsinógeno.
-as proteínas parcialmente &idroliadas en la lu del intestino penetran al interior de las
clulas, como oligopptidos donde, por acción de un con7unto de enimas "e"tid&s&s y
&!ino"e"tid&s&s, se convierten en aminoácidos.
L&s "e"tid&s&s son específicamente, t$i"4"tid&s&s y di"4"tid&s&s que fragmentan los
tripptidos y dipptidos en sus dos o tres aminoácidos componentes.
L&s A!ino"e"tid&s&s# son e%opeptidasas, por tanto atacan y separan a los aminoácidos
del e%tremo de la cadena con el grupo amino lire.
ABSORCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
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-os aminoácidos lires se asoren a travs de la mucosa intestinal, por medio de
t$&ns"o$te &ti5o de"endientes de sodio.
-os diversos &!ino+idos t$&ns"o$t&dos compiten entre si por la asorción y por lacaptación &acia los te7idos
-os di"4"tidos y t$i"4"tidos entran en el orde en cepillo de las clulas de la mucosa
intestinal, donde se &idrolian &acia aminoácidos lires, que siguen &acia la vena porta
&epática.
-os "4"tidos $e(&ti5&!ente %$&ndes pueden asorerse intactos, mediante captación&acia las clulas epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las clulas
epiteliales (paracelular).
EN6IMAS
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-as
enimas son proteínas que catalian todas las reacciones ioquímicas. Además de
su importancia como cataliadores iológicos, tienen muc&os usos mdicos y
comerciales.
=n cataliador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una
reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad
de la reacción.
-a mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversiles, es decir, que
en ellas se estalece el equilirio químico. 6or lo tanto, las enimas aceleran la
formación de equilirio químico, pero no afectan las concentraciones finales del
equilirio.
C(&si0i&i'n de (&s en-i!&s
C(&si0i&i'n de (&s en-i!&s de &#e$do & s# o!"(e,id&d:
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• En-i!&s si!"(es: formada por una o más cadenas polipeptidas.
• En-i!&s on,#%&d&s: contienen por lo menos un grupo no proteico enlaado a la
cadena polipeptida.
*n las proteínas con7ugadas podemos distinguir dos partes#
A"oen-i!&: *s la parte polipeptídica de la enima.
Co0&to$: *s la parte no proteica de la enima.
-a cominación de la apoenima y el cofactor forman la &oloenima.
-os cofactores pueden ser#
7Iones !et+(ios: /avorecen la actividad catalítica general de la enima, si no están
presentes, la enima no actúa. *stos iones metálicos se denominan activadores.
*7emplos# /e2@, 8g2@, !u2@, @, a@ y Bn2@
C-a mayoría de los otros cofactores son coenimas las cuales generalmente son
compuestos orgánicos de a7o peso molecular, por e7emplo, las vitaminas del comple7o
EF son coenimas que se requieren para una respiración celular adecuada.
C(&si0i&i'n de (&s en-i!&s se%8n s# &ti5id&d
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• 9id$o(&s&s: !atalian reacciones de &idrólisis. 'ompen las iomolculas con
molculas de agua. A este tipo pertenecen las enimas digestivas.
AB ; 9<O ⇄ A9 ; BO9
• Iso!e$&s&s# !atalian las reacciones en las cuales un isómero se transforma en
otro, es decir, reacciones de isomeriación.
AB ⇄ BA
• Li%&s&s: !atalian la unión de dos sustratos con &idrólisis simultánea de un
nucleótido trifosfato (A96, +96, etc.)
A ; B ; =TP ⇄ AB ; =DP ; Pi
• Li&s&s: !atalian las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para
producir doles enlaces.
AB ⇄ A ; B
• O>ido$$ed#t&s&s: !atalian reacciones de ó%idoreducción. /acilitan la
transferencia de electrones de una molcula a otra. *7emplo> la glucosa, o%idasa
catalia la o%idación de glucosa a ácido glucónico.
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A9< ; B ⇄ A ; B9<
A$ed ; Bo> ⇄ Ao> ; B$ed
• T&ns0e$&s&s: !atalian la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.
*7emplo# la transmetilasa es una enima que catalia la transferencia de un grupo
metilo de una molcula a otra.
AB ; C ⇄ A ; CB
Me&nis!o de &i'n en-i!+ti&
-a acción de los cataliadores consiste en disminuir la *nergía de activación.
-as enimas son cataliadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la energía de
activación, aún más que los cataliadores inorgánicos.
6or e7emplo, la descomposición del agua o%igenada (1202) puede ocurrir#
• Sin cataliador *aG H< calImol
• !on un cataliador inorgánico (platino) *aG H2 calImol
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• !on una enima específico (catalasa) *aG J calImol
Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 2?.??? veces, mientras
que la catalasa la acelera KL?.??? veces.
6ara que una reacción química tenga lugar, las molculas de los reactantes deen
c&ocar con una energía y una orientación adecuadas.
L& en-i!&:
• Aumenta la concentración efectiva de los sustratos (aumenta la proailidad de
c&oque).
• 6ermite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una
orientación óptima para que la reacción se produca y.
• 8odifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo,
deilitando los enlaces e%istentes y facilitando la formación de otros nuevos.
*&to$es ?#e &0et&n (& &ti5id&d en-i!+ti& Conent$&i'n de( s#st$&to: A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fi7a de la enima se otiene la velocidad má%ima. Despus de que
se alcana esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reacción. -a concentración de sustrato desempe5a un
papel importante en diversas enimas. *sto es oviamente deido a una mayor
concentración de sustrato que significa que un mayor número de molculas de
sustrato están involucrados con la actividad de la enima. !onsiderando que, conuna a7a concentración de sustrato significa que un menor número de molculas
estará asociado a las enimas. *sto a su ve reduce la actividad de la enima.
!uando la velocidad de una reacción enimática es má%ima y la enima se
encuentra en su estado más activo, un aumento en la concentración de sustrato
no &ará ninguna diferencia en la actividad de la enima. *n esta condición, el
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sustrato es continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo de la
enima y no &ay alcance para a5adir esas molculas adicionales allí.
Conent$&i'n de (& en-i!&: Siempre y cuando &aya sustrato disponile, un
aumento en la concentración de la enima aumenta la velocidad enimática &acia
cierto límite. *n cualquier reacción enimática, la cantidad de molculas de
sustrato que se trata es más, en comparación con el número de enimas. =n
aumento de la concentración de la enima aumenta la actividad enimática por la
sencilla raón de que más enimas participan en la reacción. -a velocidad de la
reacción es directamente proporcional a la cantidad de enimas disponiles para
ello. Sin emargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la
concentración de enimas dará lugar a un aumento constante de la velocidad de
reacción. 8ás ien, una muy alta concentración de enimas en donde todas las
molculas de sustrato ya se utilia, no tiene ningún impacto sore la velocidad de
reacción. 6ara ser más e%actos, una ve que la velocidad de reacción &a
alcanado la estailidad, un aumento en la cantidad de enimas no afecta a lavelocidad de reacción.
Te!"e$&t#$&: =n incremento de H?M! duplica la velocidad de reacción, &asta
ciertos límites. *l calor es un factor que desnaturalia las proteínas por lo tanto si
la temperatura se eleva demasiada, la enima pierde su actividad. 9odas las
enimas necesitan una temperatura favorale para que funcione correctamente.
-a velocidad de una reacción ioquímica aumenta con la elevación de la
temperatura. *sto es deido a que el calor incrementa la energía cintica de las
molculas participantes que se traduce en un mayor número de colisiones entre
ellas. 6or otra parte, se encuentra sore todo que en condiciones de a7a
temperatura, la reacción se vuelve lenta ya que &ay menos contacto entre elsustrato y la enima. Sin emargo, las temperaturas e%tremas no son uenas para
las enimas. Ea7o la influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la
enima tiende a ser distorsionada, deido a que disminuye la velocidad de
reacción. *n otras palaras, una enima desnaturaliada no lleva a cao sus
funciones normales. *n el cuerpo &umano, la temperatura óptima a la cual la
mayoría de las enimas se encuentra altamente activo es el intervalo de N3 M / a
H?O M / (K3 M ! a O? M !). 1ay algunas enimas que prefieren una temperatura
inferior a esta.
"9: -a eficiencia de una enima está ampliamente influenciada por el valor del p1
de su entorno. *sto es deido a la carga de sus camios de componentes
aminoácidos con el camio en el valor de p1. !ada enima se activa en un nivel
de p1 específico. *n general, la mayoría de las enimas se mantienen estales y
funcionan ien en el intervalo de p1 de J y <. Sin emargo, &ay algunas enimas
específicas que solo funcionan ien en entornos ácidos o ásicos. *l valor de p1
favorale para una enima específica en realidad depende del sistema iológico
en el que se está traa7ando. !uando el valor de p1 se vuelve muy alta o
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demasiado a7a, entonces la estructura ásica de la enima sufre camio (s).
!omo resultado, el sitio activo de la enima no se unen ien con el sustrato de
forma adecuada y la actividad de la enima se afecta gravemente. -a enima
puede incluso de7ar de funcionar por completo.
P$eseni& de o0&to$es: 8uc&as enimas dependen de los cofactores, seanactivadores o coenimas para funcionar adecuadamente. 6ara las enimas que
tienen cofactores, la concentración del cofactor dee ser igual o mayor que la
concentración de la enima para otener una actividad catalítica má%ima.
In@ibido$es: !omo el nomre sugiere, los in&iidores son las sustancias que
tienen una tendencia a evitar actividades de las enimas. ;n&iidores de la enima
interfieren con las funciones de la enima de dos maneras diferentes. Easado en
esto, se dividen en dos categorías# los in&iidores competitivos y los in&iidores
no competitivos. =n in&iidor competitivo tiene una estructura que es la misma que
la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enima
fácilmente restringe la formación de enlace de comple7o enimasustrato. =n
in&iidor no competitivo es el que produce el camio (s) en la forma de las
enimas por reacción con su sitio activo. *n esta condición, la molcula del
sustrato no puede unirse a la enima y, por tanto, las actividades posteriores se
loquean.
In@ibido$es en-i!+tios• -os in&iidores enimáticos son sustancias que interfieren con la actividad de una
enima.
• 6or medio de los in&iidores, una clula puede regular cuáles enimas están
activas y cuáles inactivas en un momento dado.
• 8uc&as veces, el producto final de una vía metaólica in&ie una reacción
enimática previa.
Ti"os de in@ibido$es en-i!+tiosIn@ibido$es o!"etiti5os=n in&iidor competitivo se aseme7a al sustrato y compite con l por ocupar el sitio activo
de una enima.
-a unión del in&iidor con el sitio activo puede ser irreversile, si se forman enlacescovalentes entre el in&iidor y la enima, o reversile, si se forman enlaces relativamente
diles, como puentes de &idrógeno.
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In@ibido$es no o!"etiti5os=n in&iidor no competitivo se une a la enima en un lugar distinto al sitio activo y
modifica la forma de sta de manera que el sitio activo no puede a7ustarse al sustrato. -a
mayoría de los in&iidores no competitivos se unen a un sitio específico de la enima
llamado sitio alostrico, que actúa como interruptor de la actividad de la enima.
Representación de dobles recíprocos de
una actividad enzimática sin inhibir
Representación de MM de una
actividad enzimática sin inhibir
frente a un inhibidor competitivo
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Representación de MM de una
actividad enzimática sin inhibir
Representación de dobles recíprocos
de una actividad enzimática sin