Universidad Central de VenezuelaFacultad de Medicina
Escuela de Medicina José María Vargas
Fabián Rodríguez
Médico Cirujano - UCVCaracas, Julio 2011
Estructura y Propiedades de Aminoácidos y
Proteínas
Contenido1. Aminoácidos
• Estructura de un aminoácido• Clasificación de los aminoácidos• Aminoácidos modificados• Estereoquímica de los aminoácidos• Zwitterion • Curvas de titulación de aminoácidos
2. Péptidos• Enlace peptídico• Estructura del enlace peptídico
3. Proteínas• Propiedades de las proteínas• Clasificación de las proteínas• Estructura Primaria• Estructura Secundaria
• α-Hélice.• Conformación β• Giros β• Estructuras Suprasecuendarias
• Estructura terciaria• Dominios• Reglas de Plegado• Termodinámica del Plegado• Factores que afectan el plegado• Chaperonas moleculares
• Estructura Cuaternaria• Proteínas de Importancia Fisiológica
• Queratinas• Colágeno• Proteínas plasmáticas
4. Métodos de estudio de las Proteínas
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo.
α
Al Carbono α se unen:• Un grupo amino (NH2)• Un grupo carboxilo (COOH)• Un hidrógeno (H+)• Una cadena lateral o grupo R
Estructura de un Aminoácido
Los α-aminoácidos son los monómeros que conforman las
proteínas
En los genes de todos los organismos están codificados
los mismo 20 aminoácidos diferentes.
Aminoácidos
Clasificación de los AminoácidosDe acuerdo a su Obtención por el Organismo
Esenciales No EsencialesValina (Val, V) Alanina (Ala, A)
Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G)
Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S)
Triptófano (Trp, W) Cisteína (Cys,C)
Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N)
Fenilalanina (Phe, F) Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y)
Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D)
Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Lisina
TreoninaValina
Leucina
MetioninaTriptófano
ArgininaArginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad
Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
De acuerdo a sus Grupos “R”
Alifáticos
Aromáticos
Polares sin Carga
Polares con Carga Positiva
Polares con Carga Negativa
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Alifáticos
Fuerte carácter hidrofóbico
La glicina es el aminoácido más pequeño
La Glicina y la Prolina dificultan el plegado proteico.
La Metionina contiene azufre.
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Aromáticos
Absorben fuertemente la luz UV
La Tirosina contiene un grupo OH, es un aminoácido hidroxilado.
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Polares sin cargaLa Serina y la Treonina son aminoácidos hidroxilados
La Asparagina y la Glutamina son las amidas del Aspartato y el Glutamato.
La Cisteína contiene azufre.
Dos Cisteínas pueden oxidarse y formar un enlace disulfuro o el “nuevo” aminoácido Cistina.
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Polares con carga positiva
La cadena lateral de la Histidina puede estar protonada (carga positiva) o desprotonarse (carga 0) a pH fisiológico, por lo que puede participar en la catálisis enzimática
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Polares con carga negativa
Aminoácidos
Aminoácidos modificados
Cumplen funciones especiales o son intermediarios importantes.
• 4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina: forman parte del colágeno.
• 6-N-metil lisina: constituyente de la miosina.
• γ-carboxiglutamato: se encuentra en varias proteínas de la cascada de coagulación.
• Desmosina: integra la elastina.
• Ornitina y Citrulina: intermediarios de la biosíntesis de Arginina y el Ciclo de la Urea.
Aminoácidos
Estereoquímica de los Aminoácidos
Los Isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula
molecular pero diferente fórmula
estructural y, por tanto, diferentes propiedades
Los Estereoisómeros son isómeros que tienen la
misma fórmula molecular y la misma secuencia
de átomos enlazados, pero difieren en la orientación
tridimensional de sus átomos en el espacio.
Los Enantiómeros son estereoisómeros que se relacionan entre sí por
una reflexión: son imágenes especulares entre sí, y no son
superponiblesLos Diasteroisómeros son
estereoisómeros que NO son imágenes especulares entre
sí.
Aminoácidos
Estereoquímica de los Aminoácidos
Un compuesto puede tener solo UN Enantiómero pero varios Diasteroisómeros
H
H
Aminoácidos
Estereoquímica de los Aminoácidos
La existencia de Enantiómeros se explica por la presencia de centros quirales (Carbono que posee unidos 4 sustituyentes DISTINTOS )El Carbono α de los aminoácidos es un Carbono quiral. La glicina no tiene carbono quiral
Si el grupo amino se encuentra a la derecha son “D” aminoácidos si esta a la izquierda son “L” aminoácidos. Esta es la proyección de Fischer.
La proyección de Fischer es una disposición arbitraria en base a un grupo funcional específico.
El número de estereoisómeros de un compuesto quiral dependerá del número de centros quirales, según la fórmula→ 2n
n= número de centros quirales
Aminoácidos
Estereoquímica de los Aminoácidos
Los enantiómeros se diferencian solo en su capacidad para rotar el plano de luz polarizada.Si rotan la luz a la derecha son dextrógiros (“d” o “+”); si lo rotan a la izquierda son levógiros (“l” o “-”)
No todos los D aminoácidos son dextrógiros, ni todos los L aminoácidos son levógiros. La Proyección de Fischer NO hace referencia a la rotación de la luz polarizada.Todos los aminoácidos incorporados a las proteínas son “L” aminoácidos
Aminoácidos
Zwitterion
Ión dipolar de un aminoácidos que se forma al disolverse en agua.
La forma zwitterionica puede actuar como ácido o como base
El pKa del grupo carboxílo es de aproximadamente 2 y el del grupo amino de aproximadamente 10.
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Un aminoácido tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
Los aminoácidos son Anfóteros; específicamente Anfolitos
Aminoácidos
ZwitterionEl punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
H+
H+
H+H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+H+
H+
H+
H+
H+H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+ H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+ H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Escala de pH
Punto Isoeléctrico
Aminoácidos
ZwitterionEl punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
Aminoácidos
ZwitterionEl punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
Se coloca una molécula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. ¿La molécula migrará hacia el ánodo (electrodo positivo) o al cátodo (electrodo negativo)?
R= La molécula migrará hacia el ánodo
Aminoácidos
Curvas de Titulación de un Aminoácido
Monoamino y Monocarboxilo
Un AA monoamino-monocarboxilo posee 2 regiones con capacidad amortiguadora.
pKa= pH en el cual existe igual concentración de la especie dadora de electrones como de la especie aceptora de electrones. En este caso igual concentración de la forma protonada y desprotonada.Un compuesto tiene capacidad amortiguadora en el intervalo de pH que rodea su pKa
En un aminoácido los grupos capaces de ionizarse y por tanto con capacidad amortiguadora son el grupo amino, el grupo carboxilo y el grupo R
Aminoácidos
Curvas de Titulación de un Aminoácido
Monoamino y Dicarboxilo
Un AA monoamino-dicarboxilo posee 3 regiones con capacidad amortiguadora.
pKa= pH en el cual existe igual concentración de la especie dadora de electrones como de la especie aceptora de electrones. En este caso igual concentración de la forma protonada y desprotonada.Un compuesto tiene capacidad amortiguadora en el intervalo de pH que rodea su pKa
En un aminoácido los grupos capaces de ionizarse y por tanto con capacidad amortiguadora son el grupo amino, el grupo carboxilo y el grupo R
Aminoácidos
Curvas de Titulación de un Aminoácido
Diamino y Monocarboxilo
Un AA diamino-monocarboxilo posee 3 regiones con capacidad amortiguadora.
pKa= pH en el cual existe igual concentración de la especie dadora de electrones como de la especie aceptora de electrones. En este caso igual concentración de la forma protonada y desprotonada.Un compuesto tiene capacidad amortiguadora en el intervalo de pH que rodea su pKa
En un aminoácido los grupos capaces de ionizarse y por tanto con capacidad amortiguadora son el grupo amino, el grupo carboxilo y el grupo R
Aminoácidos
Zwitterion
Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables
Aminoácidos
Cálculo del pI de un aminoácidoEn cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula
con los pKa vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica = cero) y es el resultado de la semisuma de estos.
pI=
Por ejemplo: pKa vecinos al Zwitterion
2,34 + 9,602
= 5,97
Aminoácidos
Cálculo del pI de un aminoácidoEn cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula
con los pKa vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica = cero) y es el resultado de la semisuma de estos.
pI=
Por ejemplo:pKa vecinos al
Zwitterion
2,19 + 4,252
= 3,22
PÉPTIDOS
Péptidos
Un péptido es el producto de unión de dos o más aminoácidos
El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro.
Enlace Peptídico
La reacción es una condensación con eliminación de una molécula
de agua
Los aminoácidos que conforman el péptido pasan a denominarse
residuos de aminoácidos.
Péptidos
Los péptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar (amino terminal o N-terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)
Enlace Peptídico
Péptidos
Tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es muy rígido. Se comporta
como un híbrido de resonancia.
Estructura del Enlace Péptidico
La configuración trans está mas favorecida; la cis
esta impedida estéricamente.
+
- El Oxígeno carbonílico tiene carga parcial
negativa y el Nitrógeno amida carga parcial
positiva, por tanto el enlace tiene carácter polar
Péptidos
Estructura del Enlace Péptidico
Solo es posible la rotación alrededor de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto tiene limitada
capacidad de rotación
El ángulo de giro del enlace N-Cα se denomina Φ y el del Cα-C
Ψ
Péptidos
Características del Enlace Péptidico
•Es un enlace covalente
•Es un enlace amida
•Tiene carácter parcial de doble enlace
•Predomina la configuración trans
•Tiene carácter polar
•Tiene limitada capacidad de rotación
PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Propiedades de las Proteínas
• Macromoléculas más abundantes
• Presentes en todas las células
• Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos)
• Estructuras y Funciones diversas
• Organización jerárquica
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Clasificación
• Según su Composición química:
• Simples → Albúmina
• Conjugadas• Nucleoproteínas → Ribosomas
• Lipoproteínas → HDL
• Hemoproteínas → Hemoglobina
• Flavoproteínas → Succinato Deshidrogenasa
• Glicoproteínas → Inmunoglobulinas
• Metaloproteínas → Ceruloplasmina
• Fosfoproteínas → Caseina
Clasificación de las Proteínas
Clasificación
• Según su Forma:
• Fibrosas → Colágeno
• Globulares→ Enzimas → Quimotripsina
Clasificación de las Proteínas
Clasificación
• Según el Número de subunidades:• Monoméricas → Mioglobina
• Oligoméricas→ Hemoglobina
Clasificación de las Proteínas
Clasificación
• Según su Función:• Estructural→ Queratina, Elastina• Enzimática→ DNA polimerasa III
• Defensa→ Inmunoglobulinas• Hormonal→ Insulina
• Transporte→ Transferrina• Reserva→ Ferritina
Clasificación de las Proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura Primaria
“Sucesión de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica, que a su
vez esta determinada por la secuencia de bases en el gen”
Estructura Primaria
Incluye la ubicación de los Puntes disulfuro
La secuencia es única para cada proteína
La estructura es estabilizada por:•Enlace Peptídico
Determina la estructura tridimensional de las proteínas y
por lo tanto su función
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
“Conformación de los residuos de aminoácidos adyacentes en
la cadena polipeptídica, es decir el plegado regular local
de la estructura primaria”
“Corresponde al arreglo espacial de los residuos de AA
adyacentes en una cadena polipeptídica
que se repite de forma regular dando
origen a una estructura periódica”
Estructura Secundaria
α- Hélice
Grupos R externos
Hélice Dextrógira
Estructura Secundaria
α- Hélice
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno intracatenarios cada 4 residuos
La estructura es desestabilizada por:1.Tendencia de cada residuo a formar
hélice α (V, T, I, S, D, N, G, F, T, W)2.Interacciones entre grupos R
(residuos con carga consecutivos)3.Volumen de los grupos R (N, S, T, C
muy próximos)4.Presencia de Prolina y Glicina5.Interacción entre los residuos de los
extremos y el dipolo inherente a la hélice
Estructura Secundaria
Conformación β (Lámina β)
Cadenas Extendidas en zig-zag, formando
pliegues
Grupos R adyacentes sobresalen en direcciones
opuestas (180°)
Las cadenas adyacentes a una hoja β pueden ser
paralelas o antiparalelas
La estructura es estabiliazada por puentes de hidrógeno
intercatenarios
Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas empaquetadas
Estructura Secundaria
Giros βConectan tramos
sucesivos de hélices α o conformaciones β
Integrados por 4 residuos que forman un giro de
180°
Usualmente se encuentran residuos de Glicina y
Prolina
La estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno
intracatenarios
Estructura Secundaria
Estructuras Suprasecundarias o Motivos
Patrón de Plegamiento reconocible que incluye dos o más elementos de estructura secundaria y las conexiones entre
ellos
No es un elemento jerárquico, es un patrón de plegado
ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura Terciaria
“Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma compacta y globular, describiendo las
relaciones espaciales entre los AA de la cadena”
Acerca residuos distantes en la estructura primaria
Estructura Terciaria
Estructura Terciaria
DominiosParte de una cadena polipeptídica que es estable de manera
independiente y que puede moverse como una entidad única con respecto al resto de la proteína.
Forman parte de una Misma Cadena
Estructurales y/o funcionales
Habitualmente 40 – 400 AA Pueden separarse por proteólisis
Estructura Terciaria
Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria
La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones electrostáticas, los interacciones hidrófobas, los
puentes de hidrógeno, las fuerzas de van der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro
Estructura Terciaria
• En medio acuoso, los aminoácidos hidrofóbicos se disponen en el interior y los hidrofílicos en el exterior
• Las proteínas que atraviesan la membrana y actúan como canales tienen el exterior cubierto de aminoácidos hidrofóbicos.
Reglas de Plegado
Estructura Terciaria
• Varios tipos de estructura secundaria (hélices α y conformaciones β) y estructuras al azar unidos por varios giros.
• Láminas β torsionadas en sentido dextrógiro.
Reglas de Plegado
Estructura Terciaria
• Hélices α y Láminas β separadas en capas estructurales diferentes
• Limitadas a la capacidad y exactitud de la traducción
Reglas de Plegado
Estructura Terciaria
ΔG= ΔH – TΔS
• Sin embargo en un Estructura ordenada la entropía disminuye (ΔS-)
• Por tanto para que ΔG sea negativo la entalpia debe disminuir (ΔH –) y/o la entropía aumentar ΔS+
• ΔH –
• ΔS+
Termodinámica del Plegado
Interacciones carga-carga
Enlaces de hidrógeno
Interacciones de van der Waals
Estructura Estable
Efecto Hidrofóbico
Los enlaces disulfuro estabilizan aun más la estructura tridimensional
La estructura nativa de una proteína es aquella en la que es más estable y en la cual es biológicamente
activa.
Un proceso termodinámicamente favorable requiere un ΔG negativo
Estructura Terciaria
• pH
• Temperatura
• Moléculas orgánicas─ Alcohol, acetona─ Urea─ Cloruro de Guanidino─ Dtergentes─ Agentes reductores (mercaptoetanol)
Factores que afectan el plegado
Desnaturalización: proceso por el cual se pierde la estructura nativa de una proteína junto con la mayoría de sus
propiedades específicas
Los enlaces peptidicos y puentes disulfuro no suelen ser afectados (a menos que se use un agente
reductor en el caso de los puentes disulfuro)
Estructura Terciaria
Rutas de Plegado
No ocurre por “ensayo y error”
Existen varias “rutas” posibles de plegado con diferentes niveles de
energía
1. Proceso Jerarquizado2. Colapso Espontáneo
Estructura Terciaria
Chaperonas MolecularesProteínas que interaccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente
plegados, facilitando rutas de plegado correctas o aportando microentornos donde pueda ocurrir el plegado
• Proteínas de Choque Térmico (Heat shock proteins) Hsp 70
Protegen a las proteínas desnaturalizadas por el calor y los péptidos que se están sintetizando
Estructura Terciaria
Chaperonas Moleculares• Chaperoninas GroEL/GroEs
Complejos proteicos necesarios para el plegamiento de muchas proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura Cuaternaria
Arreglo espacial de las subunidades de proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas.
Estructura Cuaternaria
La estructura es estabilizada por Interacciones no covalentes
ALGUNAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA
Proteínas de Importancia Fisiológica
• α- queratinas
• β- queratinas
Queratinas
AA Principales Estructura Secundaria
Estructura Suprasecundaria
Funciones
Muy pequeños sin cargaNo hay Cisteina
Conformación β
Lámina plegada antiparalela
Estructura de seda e hilos de araña
AA Principales Estructura Secundaria
Estructura Suprasecundaria
Funciones
Pequeños sin carga
Cisteina
α-hélice •Protofilameneto•Protofibrilla•Filamneto Intermedio
Estructura de piel, pelo, lana, uñas,
plumas, pinzas, etc
Proteínas de Importancia Fisiológica
• Glicina = 35% Alanina = 11%• Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21% • Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasaque requiere A. ascórbico. Deficiencia → Escorbuto
• Hélice levógira 3,3 residuos/vuelta• Unión de 3 hélices → Tropocolágeno• Tropocolágeno ordenado → Fibrilla• Varias Fibrillas → Fibras
• Entrecruzamiento por enlaces covalentesFormados por Lisina o Hidroxilisina
Defecto en la síntesis → Síndrome de Ehlers-Danlos
ColágenoGly – X – Y
Proteínas de Importancia Fisiológica
• La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.
• La tropoelastina consiste en segmentos de hélices (no α) ricos en glicina separado por cortas regiones de lisina y alanina.
• Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:
• Desmosina (entre 4 lys) • Lisilnorleucina (entre 2 lys)
•Una fibra elástica esta formada por un centro de elastina rodeado de microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina.
•Deficiencia en la fibrilina → Síndrome de Marfan
Elastina
Proteínas de Importancia Fisiológica
Proteínas Plasmáticas
Fracciones % Principales Proteínas Funciones
Albúmina 55 Nutritiva, transporte, presión coloidosmótica
α1 5 HDLTranscobalamina
Protrombina
Transporte reverso de colesterol
Transporte de Vit B12Factor de Coagulación
α2 9 HaptoglobinaCeruloplasmina
VLDL
Fijadora de hemoglobina
Transporte de cobreTransporte de Lípidos
(TG)
β 13 TransferrinaHemopexina
LDL
Transporte de hierroUnión con grupo hemoTransporte de Lípidos
(CE)
Fibrinógeno 7 Coagulación sanguínea
γ 11 A, D, E, G, M Anticuerpos
Proteínas de Importancia Fisiológica
• Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en los músculos
• Hemoglobina → Hemoproteína transportadora de oxígeno
• Citocromo C → Hemoproteína de la cadena transportadora de electrones
• Lisozima → Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar polisacáridos de las paredes bacterianas
• Ribonucleasa → enzima digestiva secretada por el páncreas que hidroliza ácidos nucleicos
Otras Proteínas
MÉTODOS DE ESTUDIO DE LAS PROTEÍNAS
Métodos de Estudio de las Proteínas
• Centrifugación• Separa las proteínas por masa o
densidad utilizando la fuera centrífuga.
• Se forma un sedimento y un sobrenadante.
• Uso de detergentes• Permite solubilizar las proteínas
• Salting Out• Precipita las proteínas utilizando
altas concentraciones de sales.
• Diálisis• Separa las proteínas de otras
moléculas como sales utilizando una membrana semipermeable.
Métodos de Estudio de las Proteínas
• Electroforesis• Separa las proteínas por masa y carga.• La velocidad de desplazamiento
aumentará a mayor carga y menor masa.• Se realizan en papel o en gel
(poliacrilamida, agarosa)• Se sumerge el soporte en un Buffer y se
corre la corriente electrica.• Se tiñen las fracciones• Se cuantifica por densitometría o elución.
• El uso de SDS (Duodecil Sulfato Sódico)permite separar proteínas solo por su masa al desnaturalizarlas y darles carga negativa.
• En el Enfoque Isoelectrico se establece un gradiente de pH usando una mezcla de polianfolitos.
• Las proteínas se desplazan hasta el pH igual a su pI.
• En la electroforesis bidimensional se realizan dos pasos, primero se separa por carga y luego por masa.
Métodos de Estudio de las Proteínas
• Cromatografía• Utiliza una fase sólida (fase estacionaria o lecho),
con la cual interactuan las proteínas.• Entre más interactuen con el lecho más tardarán
en moverse.
• Cromatografía de filtración en gel• Separa las proteínas por masa• Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa)• Las proteínas pequeñas tardan mas en salir.
• Cromatografía de intercambio iónico• Separa las proteínas por carga• Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o
carboxilo
• Cromatografía de afinidad• Separa proteínas por su unión selectiva• Utiliza lechos especiales como sustratos,
enzimas, etc.
• Cromatografía líquida de alta presión (HPLC)• Utiliza material más fino y altas presiones.• Alta resolución y rápida separación.
ESTRUCTURA BIOQUÍMICA DE LA CLASE
Aminoácidos
Glicina, Serina y Prolina
¿Cómo reconocerlas?
Estructura básica de un aminoácido
Grupo R → H
Estructura básica de un aminoácido
Grupo R → CH2OH(1 solo C en el grupo R)
Estructura básica de un aminoácido
Grupo R → Unido al grupo amino
• Alemán, I (2010). Estructura de las Proteínas. Presentación en Power Point. Cátedra de Bioquímica, Escuela de Medicina José María Vargas – UCV
• Campos, Y (2007). Proteínas. Presentación en Power Point. Cátedra de Bioquímica, Escuela de Medicina José María Vargas – UCV
• Ciarletta, E (2004). Las Proteínas. Guía de Estudio Cátedra de Bioquímica, Escuela de Medicina José María Vargas – UCV pp 5- 48
• Mathews, C; van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioquímica, 3a Edición, Pearson Educación; Madrid, España
• Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioquímica ilustrada 14ª Edición, Manual Moderno; Ciudad de México; México; pp 29– 38
• Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioquímica, 5a Edición, Ediciones Omega; Barcelona, España; pp 71 – 117
Bibliografía
“Puesto que las proteínas participan de un modo u otro
en todos los procesos químicos de un organismo vivo,
se podría esperar que la elucidación de sus estructuras
y de sus transformaciones permitiera obtener información altamente significativa para el
ámbito de la química biológica”
Emil Fischer, 1906
“Estudiar los fenómenos patológicos sin libros es como navegar por el mar sin cartas de
navegación…”
Sir William Osler
Gracias