Aminoácidos
Unidades estructurales principales de las proteínas.
Hay 20 aminoácidos principales encontrados en las proteínas.
Estructura:
Isomería
Centro quiral: Carbono alfa en él cuál los grupos de un aminoácido pueden tomar distintos ordenamientos. Todas las moléculas con centro quiral son ópticamente activas, esto quiere decir que hacen girar el plano de la luz polarizada.
Sistema D, L: Sistema postulado por Fischer (viejo ql ocioso xD) el cuál se basa en la posición que presentan los componentes de en este caso el aminoácido.
Carbono Alfa Nota:
La Glicina es el único aminoácido
que en vez de tener un
sustituyente en el grupo R tiene
solo un H. El Grupo R da las
características
principales a los
aminoácidos
Isomería Cis – Trans: Cis hace referencia que los sustituyentes van al mismo lado del doble enlace, en cambio Trans al lado opuesto del doble enlace.
Aminoácidos actuando como Ácido-Base
Al disolverse un aminoácido en agua, este se encuentra en solución en forma del ión dipolar(zwitterion), el aminoácido puede actuar como ácido o base, o también con naturaleza dual (Anfótero).
Clasificación de aminoácidos en solución acuosa PH:7,0
Nota:
Aminoácidos
hidroxilados (ser,
treo, tyr) permiten
adicionar un
sustituyente a una
proteína.
Síntesis
20 aminoácidos (L-alfa-aa) son componentes de las proteínas.
Estos 20 aa. Pueden sufrir mutaciones químicas post-traduccionales por lo que en proteínas se pueden encontrar aa modificados como 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, etc.
Otros aa pueden actuar en el metabolismo celular (ciclo de la urea), neurotransmisores (glutamato), precursores de hormonas (Tirosina), parte de la parede bacteriana (D- aminoácidos), etc.
Péptidos y Proteínas Enlace Peptídico: Se forma por la eliminación de los elementos del agua del grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro. Consiste básicamente en un proceso de condensación con una una vida media del enlace de unos 7 años. La formación de este enlace esta coordinado principalmente por la Peptidil Transferasa.
Nota:
-El doble enlace impide el giro en 360° (isómeros cis- trans)
-El enlace peptídico entre el carbonilo del grupo alfa-carboxilo de un aa y el nitrógeno del grupo alfa-
amino del siguiente aa, no permite la rotación de los átomos involucrados, se considera que tiene
características de un doble enlace.
Clasificación:
-Oligopéptido = Pocos aa unidos
-Polipéptido =Muchos aa unidos (Con masa moleculares inferiores a 10.000)
-Proteína = Masas moleculares superiores a 10.000
Plegamiento de Proteínas
La conformación definitiva que adopta una proteína después de su síntesis es el resultado del plegamiento de de la cadena polipetídica, con el objetivo de lograr la estructura tridimensional más estable, la cual corresponderá a aquella con menor contenido de energía interna. El plegamiento para alcanzar la conformación nativa no es un proceso al azar.
Estructuras de las Proteínas
Primaria: Secuencia aminoacídica.
Secundaria: Plegamiento de los aa en 2D(alfa hélice, Lámina Beta)
Terciaria: Plegamiento en 3D de la cadena polipetídica (Globular)
Cuaternaria: Interacción de más de un monómero (polímero)
Tipos de enlaces que estabilizan la estructura de una proteína
Puentes de Hidógeno
Puentes Disulfuro (Enlaces Covalentes entre radicales alfa cisteína)
Interacciones Hidrofóbicas (apolar)
Interacciones Iónicas
Atracciones de Van der Waals (apolar, se atraen dos superficies apolares entre dos proteínas)
Puentes de Hidrógeno
Numerosos
El Hidrógeno debe estar unido a un átomo electronegativo
Es entre grupos peptídicos que deben tener una orientación y distancias adecuadas.
La Temperatura altera los puentes de Hidrógeno y el movimiento molecular.
Este tipo de enlace es el principal estabilizador de la estructura secundaria.
Tipos:
Entre cadena Lateral con un grupo petídico
Entre cadena Lateral con una cadena Lateral
Entre un grupo peptídico y otro grupo peptídico
Estructura Secundaria
Alfa Hélice: Estructura que se encuentra enrollada alrededor del eje longitudinal imaginario de la molécula, los grupos R de los residuos aminoacídicos sobresalen del esqueleto helicoidal.
Características
Es dextrógiro (gira a la derecha, en contra de las manejillas del reloj)
Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta
Es estabilizado por la fomación de puentes de hidrógeno
El primer aa es el que tiene un grupo amino terminal.
Lámina Beta: Posee extremos terminales distintos, son de secuencias cortas y pueden ser paralelas o anti paralelas.
Giros Beta: Son elementos de conexión que se forman con cuatro aminoácidos (Glicina y Prolina), forma un giro cerrado de 180°.
Tipo 1: Radicales orientados fuera del
giro.
Tipo 2: Radicales orientados al interior
del giro (3ra glicina)
Estructura Supersecundaria
Son disposiciones muy estables de varios elementos de estructuras secundarias y las conexiones entre ellos.
Son también denominados motivos simples o plegamientos.
Tipos:
Lazo Beta-Alfa-Beta
Vértice Alfa-Alfa
Conexiones típicas en los modelos todo Beta
Lazo a la derecha Beta-Beta
Motivos
Grandes secuencias en unas proteína, constituidos por la repetición de motivos simples. Estos motivos tienen que ver con la función de las proteínas.
Dominios
Son organizaciones de polipéptidos de más de 100 aminoácidos en dos o más unidades globulares estables.
Criterios para la clasificación de proteínas
Solubilidad
Globulinas (Precipitan en soluciones muy diluidas)
Albúminas (Precipitan en soluciones salinas muy concentradas)
Forma
Globulares (amilasa, albúmina, Hemoglobina, mioglobina)
Fibrosas (Colágeno, Fibroína, Queratina)
Composición
Función
Funciones de las Proteínas
Formación de enzimas
Reserva (Albúminas y globulinas)
Transportadoras (Hemoglobina)
Contractiles (Actina y Miosina)
Función Inmunitaria (Anticuerpos)
Tóxicas
Hormonas
Estructurales
De Relleno (Tejido Conectivo[Colágeno, Elastina y Reticulina)
Unión
Transporte
Contracción
Simples
Conjugadas
Conformación Nativa
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Homoprteínas
Flavoproteínas
Metalloproteínas
Estructuras secundarias y Propiedades de las Proteínas Fibrosas
Denaturación
Pérdida de la conformación nativa, la proteína pierde su función.
Coformación Nativa: Aquella con la que la proteína cumple la función para la cual está diseñada.
Estabilidad: Tiempo que se demora una proteína para denaturarse frente a un agente denaturante.
Dependiendo de los aa que conforman una proteína, esta puede ser más o menos estable.
La conformación nativa la presentan las proteína siempre a la menor temperatura.
La estabilidad no depende de la temperatura de la actividad óptima.
Recambio Intracelular de Proteínas
Las proteínas se van cambiando cuando recaen en su función, siendo reemplazadas por proteínas más jóvenes, a su vez las proteínas que se han retirado de su proceso son degradadas posteriormente y utilizados sus residuos para formar nuevas proteínas, este proceso se realiza para mantener la eficiencia del proceso que se está llevando a nivel celular.
Secuencias señales para la translocación al retículo endoplásmico de proteínas eucariontes
Existen secuencias hidrofóbicas procedidas por aa básicos que codifican la exportación de proteínas al R.E desde el citoplasma.
Secuencia amino terminal: Indica donde va la proteína para su procesamiento postraduccional, enviándolas fuera de la célula.
Señal SRP: Reconoce las proteínas para el transportador
Transportador: Ofrece un poro para que una proteína específica que sea reconocida por el ribosoma pase a través de él para que posteriormente sea exportado.
Glucosil Transferasa: Está al interior del RE, adiciona el carbohidrato a la proteína que entra al RE de forma específica y la transforma en una proteína glicolisada.
Nota: Fuera de la célula la proteína alcanza su conformación nativa.
Complejo de Histocompatibilidad: Marcos que pertenecen a la célula de un organismo.
Proteasas: Degradan Proteínas.
Modificación Covalente Reversible
Son Enzimas Regulatorias cuya actividad es modulada por la modificación de la molécula enzima.
Grupos químicos adicionados:
Fosforilo
Adenil
Uridil
Ribosil Adenosin de fosfato
Metilos
Fosforilación
Ocurre en tres aminoácidos (Tyr, Ser, Treo)
Las proteínas que se encargan de este proceso se les denomina kinasas, y las que se encargan del proceso contrario (desfosforilación) son las proteil fosfatasas.
Lisosomas
Vesículas esféricas con una membrana de una bicapa simple que contienen enzimas que digieren proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos y lípidos, con un PH interno alrededor de 5.
Ubiquitinización
Proceso que depende de la Ubiquitina, que se encarga de marcar las proteínas que serán degradadas por los proteosomas (grandes complejos proteolíticos dependientes de ATP)
Este Proceso es solo para proteínas grandes y difíciles de degradar.