TEMA 2.3.- PROTEINAS. Contenido: ü Niveles estructurales de las proteínas. ü Estructura primaria: Relación estructura función y evolución molecular. ü Estructura secundaria. ü Estructura terciaria: La molécula de mioglobina. ü Estructura cuaternaria: Hemoglobina y Cooperatividad. ü Comportamiento de las proteínas en disolución. Purificación y caracterización de proteínas.
Funciones biológicas
Enzimas Actividad catalítica Transporte Hemoglobina
Lipoproteínas Transportadores de membrana
Nutrientes Caseína (leche)
Ovoalbúmina (huevo) Contráctiles Actina
Miosina Estructurales Colágeno
Elastina Queratina
Defensa Inmunoglobulinas Regulación Hormonas
Proteínas G
Tamaño de las proteínas
Numero medio de aminoácidos 2.000 Numero de cadenas > 1 Masa molecular 10.000 y 106
(PM/110 = nº aa)
1 secuencia única→1 proteína→1 estructura unica→1 función única
Funciones diferentes → Secuencia de aminoácidos diferentes Funciones similares → Secuencia de aminoácidos similares Cambio en secuencia → Alteración en la función Cambios permitidos → No alteran la función
La secuencia de aminoácidos informa sobre:
ü Estructura tridimensional ü Función ü Localización ü Evolución
Dogma central de la biología molecular
Proteínas homologas
• Guardan relación evolutiva
• Misma función en especies diferentes
• Residuos invariables
• Residuos variables (evolución de las especies)
Secuencias de aminoácidos de la mioglobina de cachalote y humana
Árbol evolutivo del Citocromo C
Niveles de estructuras en las proteínas
Herrera
Enlace peptídico. Naturaleza de doble enlace
Enlaces peptídicos separados por carbono alfa
Ángulos de referencia (0º)
Representación de Ramachandran
Hélice alfaa) Hélice alfa dextrógirab) Enlaces de hidrogeno intracatenarios
Hélice alfa. Vista superior
Estabilidad hélice alfa troponina C
Arg 103
Asp 100
Esqueleto polipeptídico
Hélice alfa compacta
Hélice dextrógira y levógira
Dipolos eléctricos en la hélice alfa
Hoja beta antiparalela
Hoja beta paralela
Giros beta
Giro beta
Alfa queratina
Sección transversal de un cabello
Microfibrilla de alfa queratina
Protofibrilla de alfa queratina
Cadena alfa del colágeno Giro levógiro Gly-X-Pro Gly-X-Hyp
Modelo de esferas de la cadena alfa
Giro dextrógiro de tres cadenas levógiras
Superhélice de colageno (vista superior)
Glicina
Rawn
Estructura de las fibrillas de colágeno
Enlaces de hidrogeno y de entrecruzamiento del tropocolágeno
Rawn
Biosíntesis y ensamblaje de una fibra de colágeno
Rawn
Formación de la molécula de tropocolágeno
Rawn
Elastina. Conformación al azar
Unidad elemental: Tropoelastina PM 65.000 Rica en Gly, Ala y Lys Estructura al azar Entrecruzamiento covalente: Desmosina
Rawn
Estructura de la red de elastina
Rawn
Entrecruzamiento de las cadenas polipeptídicas de elastina
Rawn
Entrecruzamiento de tropoelastina
Fibroína de la seda