Date post: | 14-Dec-2015 |
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Aminoácidos
Asignatura Bioquímica
Prof. MP. Cortés S, MSc.
Lehninger, 2005
Cortés, MP. 2014
Introducción
(griego proteios, “el primero”) Macromoléculas más abundantes 50%
Proteínas,
3º ácidos nucleicos
2º HC y lípidos
Cortés, MP. 2014
Mathews, 3ºed.2004
En los mo, plantas y
animales: 300 aa
20 aa codificados • átomos: C, H, O, N y S
• elementos adicionales: Fe, Cu, P, Zn
• Las unidades que las constituyen:
aminoácidos
Las proteínas son los instrumentos
moleculares mediante los que se
expresa la información genética
Cómo se sintetiza una proteína
La TD del enlace petídico requiere que los aa se activen antes de añadirse a la cadena, catalizado aminoacil-tRNA-sintetasa:
reconoce al aa
su tRNA
Mathews, 3ºed.2004
Elongación síntesis por enzima
ribosómica, peptidil-transferasa.
El hecho más notable es que las células puedan producir proteínas con propiedades y actividades muy diferentes
uniendo los mismos 20 aminoácidos en multitud de combinaciones y secuencias diferentes
Cortés, MP. 2014
Cortés, MP. 2014
Aminoácidos
Cortés, MP. 2014
de dónde fueron aislados
Del griego tyros, “queso”
(del griego glykis, dulce)
Historia
Valpuesta, J.M. A la búsqueda del secreto de la vida. Una breve historia de la Biología Molecular. Ed Mélise. 2008
Cortés, MP. 2014
Estructura aminoácidos
grupo amino libre
protonado
(amina 1ria)
Ión carboxilato libre
Cadena lateral
Cortés, MP. 2014
Cortés, MP. 2014
2.- Clasificación de los aminoácidos
sobre la base de los R: polaridad
(Rango pH 6-7. Lehninger, 2002)
Cortés, MP. 2014
Cortés, MP. 2014
tioéter iso-butilo
Gly, G Ala, A Val, V
Leu, L Met, M Ile,I
Gly, curvas, colágeno
Met, inicia síntesis
muchas proteínas
1.- AMINOÁCIDOS APOLARES, ALIFÁTICOS
La rigidez del anillo fuerza un “giro” en la cadena polipeptídica.
(Colágeno)
Amino
2rio
Pro,P
Cortés, MP.
2014
Phe,F Tyr,Y Trp,W
1. precursor niacina
Hidroxilo
fenólico
Lehninger, 2002
2.- AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
pK=10,07
A pH 7,
ionizado
0,01%
1. puentes H
2. Ubicación: proteína globular
3. fosforilar (rever): regulación.
Cortés, MP.
2014
Aquellas proteína que contienen tyr, la medida de absorción de luz a 280 nm en un espectrofotometro, constituye un medio rápido para determinar la concentración de proteína en una disolución
Cortés, MP. 2014
hidroxilo
Ser
1. ubican centro activo, enzima.
2. Fosforilación, regulación
3. Sitios unión a azúcares
amídicos
Ser, S Thr, T Cys, C
Asn,N Gln, Q
sulfídrilo
Grupo tiol o sulfhidrilo de cys, a pH 7, ionizado 8 %
pKR= 8,3
puentes H con agua
3.- AMIOÁCIDOS POLAR, SIN CARGA
Cortés, MP.
2014
Enlace que puede ser reducidos por enzimas o
2-mercaptoetanol o
ditiotreitol
Cortés, MP. 2014
4.- CLASIFICACIÓN: R ÁCIDOS (CARGA NEGATIVA)
Glu, es NT
Asp, D Glu, E
H, mantienen estructura proteína
Rango pH 6-7. Lehninger, 2002
-carboxilo asp
pKR=3,65
- carboxilo
glu pKa=4,25
Cortés, MP. 2014
5.- Clasificación: R Básicos (carga positiva)
+
Lys, K
ión guanidinio
protonado
Arg, R
amino
primario
cargado
ión imidazolio
His, H
Arg, necesaria para ciclo urea
enlace H,mantienen estructura proteica fuertemente básicos
pKR=10,5
pKR=6
H
Hemoglobina, es capaz de tamponar los excesos
de ácidos y bases de la sangre.
Cortés, MP. 2014
Mathews, 3ºed.2004
Asocie según estructura de la molécula
1. Pro
2. Cys
3. Met
4. Y
a) Estabiliza algunas proteínas, ya que su estructura permite formar puente disulfuro
b) Alifático
c) Es un amino secundario
d) Aromático por lo cual se caracteriza por absorber en el rango UV
Ejemplo
aminoácidos no estándar
miosina
Aa modificados postraducionalmente en proteínas
colágeno PT
4 lys elastina
Algunos aminoácidos con importancia biológica que NO se hallan en las proteínas
NT, agente qco para la trasmisión de los impulsos nerviosos GABA
C. urea
Mathews, 3ºed.2004
1.- Propiedad física
Cortés, MP. 2014
Opticamente activa,
es decir,
hacen girar el plano de la luz
polarizada
Centro quiral (del griego: cheir, mano)
centro asimétricos, 4 sustituyentes diferentes
dextrógira (del griego, dexter,
derecha)
levógiras
(del griego: laevus, izquierda),
Propiedad Física
Enantiómeros:
isómeros
especulares
no superponibles
Cortés, MP. 2014
Voet, D Bioquímica Cortés, MP. 2014
Propiedad Física: Estereoquímica
Convención de Emil Fischer, 1891.
Cortés, MP. 2014
¿Existen aminoácidos con isomería D y L en la naturaleza?
Propiedad Física
Al hidroliza una proteína se liberan sólo L-aminoácidos
puesto que la biosíntesis de éstos la realizan enzimas que insertan
sólo L-aa
Cortés, MP. 2014
3.- Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos. Los aminoácidos pueden ionizarse
Punto Isoeléctrico (simbolizado pHI):
Es el pH en que un aa o una proteína tiene carga neta
igual a cero y no se moverá bajo la influencia de un
campo eléctrico.
pI = (pK1 + pK2)
2
ánodo + + + +
+ + + + OH-
OH- -
-
-
-
-
Debido a que los aa y las proteínas pueden actuar como ácidos o
como bases, son tampones (minimizan variaciones de pH)
efectivos en solución acuosa: sangre pH = 7,35 a 7,45)
Propiedades Amortiguadoras
Referencia
• Nelson, D.L, Cox. M.M. Lehninger Principios de Bioquímica. 4ed. Edición. Ed.
Omega, S. A. pg. 75-85, 2005.
• Mathews, C.K.,Van Holde, K.E, Ahem, KG. Bioquímica. 3º ed. Ed. Addison Wesley/
Pearson Education. Madrid. 2004.
• Devlin, TM.Bioquímica. Un texto con aplicaciones clínicas. 4 ed. Ed. Reverte.2004.
• Baynes JW, Dominiczak,MH. Bioquímica médica. Aminoácidos y proteínas. 2ed.
2006