PROTEÍNAS
• Son capaces de formar polímeros siendo sus monómeros los aminoácidos.
• Como su nombre lo indica tienen un patrón general. Poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un C central al que se une una cedena lateral de característcas variables.
Grupo amino
Grupo carboxiloCadena lateral
Carbono central
¿Cómo se unen los aminoácidos?
• Lo hacen mediante una unión covalente entre el carbono
del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del
grupo amino de otro. Es la unión peptídica. Es un enlace
de condensación porque pierde una molécula de agua.
FUNCIONES
• Extraordinaria variedad de funciones:• Estructurales: como el colágeno de las cubiertas virales
y de los microtúbulos• Reguladoras: como la insulina y otras hormonas.• Contráctiles: como la miosina y la actina en las
miofibrillas.• Enzimáticas: como la catalasa, lipasa.• Transportadoras: como la hemoglobina.
ESTRUCTURAS PROTEICAS
• Estructura primaria:
• Es la secuencia lineal de aminoácidos. Estádeterminada genéticamente.
• Es fundamental para la forma tridimensional que adquirirá la proteína.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
A medida que la cadena polipeptídica se ensambla tienen lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse enlaces puente de H entre el H (levemente positivo) delamino y el O (levemente negativo) del carboxilo de otro aminoácido.
Hay dos configuraciones típicas: hélice alfa y hoja plegada beta.
ESTRUCTURA TERCIARIA
• ¿Recuerda los distintos grupos R de los
aminoácidos? Por sus características químicas,
interaccionan entre sí y determinan la forma en
que la cadena polipeptídica se pliega.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Consiste en un nivel de organización
proteica en el que intervienen dos o más
cadenas polipeptídicas las que, a su vez,
cuentan ya con una estructura terciaria
propia.
DESNATURALIZACIÓN
• Se llama así a la pérdida de las estructuras proteicas. Puede ser total o parcial.
• Si la desnaturalización es reversible, este proceso se llama renaturalización.
• Agentes desnaturalizantes: los típicos son el pH y la temperatura.
ACIDOS NUCLEICOS• Resultan de la polimerización de un
monómero denominado nucleótido.
Base nitrogenada
Unión fosfodiéster
Fosfato
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)
• El modelo de Watson y Crick de la doble hélice de ADN, enrollada sobre un eje, como si se tratara de una escalera caracol; de tal forma que, cada diez pares de base se alcanza un giro completo.
• Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono número 5´de una pentosa, que puede ser ribosa o desoxirribosa. La diferencia entre ambas es que la desoxirribosa tiene un O menos en el C 2´. A su vez la pentosa se une por el C 1´a una base nitrogenada.
• Pentosa + base nitrogenada = NUCLEÓSIDO• Pentosa + base nitrogenada + grupo fosfato =
NUCLÓTIDO
FUNCIONES Y LOCALIZACIÓN DEL ADN Y ARN
• El ADN es portador de la información genética. Es el principal constituyente de la cromatina y los cromosomas. También en mitocondrias y cloroplastos.
• El ARN se ocupa de la síntesis de proteínas. Se encuentra en el citoplasma en los ribosomas, pero también en el nucleolo y algo en los cromosomas.
ENZIMAS• Son, en general, proteínas globulares complejas que
consisten en una o más cadenas polipeptídicas. Su
función es deprimir la energía de activación que se
requiere en una reacción química, estableciendo una
asociación temporaria con él/las moléculas que
reaccionan.
• Las moléculas sobre las que actúan se denominan
sustratos.
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
• Actúan en baja concentración.• Se recuperan intactos y pueden volver a
combinarse con nuevos reactantes.• No afectan el equilibrio de la reacción,
sólo modifican su velocidad.
Sustrato + enzima (enzima-sustrato))
ENZIMA PRODUCTO
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• ¿Cómo se establece la unión especifica de una
enzima con el sustrato?
• Hay una porción, una zona que conforma una
suerte de surco o saco que tiene
complementartidad con el sustrato. Es el sitio
activo de la enzima.
DOS MODELOS
• Llave-cerradura: Se pensaba que el sustrato encajaba justa y exactamente en el sitio activo. Este sería una estructura fija y rígida.
• Ajuste-inducido: Al seguir estudiando se vio que es un sitio flexible con proteínas globulares capaces de experimentar modificaciones conformacionales. Este es el modelo aceptado hoy en día.